英學(xué)者設計全新微蛋白結構

際學(xué)術(shù)權威刊物自然出版集團旗下子刊《Nature Chemical Biology》雜志在線(xiàn)發(fā)表了英布里斯托大學(xué)Derek N Woolfson研究員和Emily G Baker研究員的篇研究論文，論文報道研究組設計出種比天然蛋白小很多的微蛋白，借此可以對蛋白質(zhì)形成折疊結構并保持穩定的分子作用力“探究竟”，為設計生物醫藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結構開(kāi)辟了全新路徑。

天然蛋白質(zhì)具有系列至關(guān)重要的生物功能，比如幫助植物將光能轉換成糖分，幫助人類(lèi)將氧氣從肺部運往肌肉，幫助糖類(lèi)與氧氣結合以肌肉正?；顒?dòng)所需的能量等。為執行這些任務(wù)，蛋白質(zhì)必須折疊成特定的3D結構，即氨基酸按照定序列形成肽鏈，再將肽鏈中疏水性殘基包裹進(jìn)分子內部，折疊成具有活性的3D結構。但經(jīng)過(guò)數十年的努力，科學(xué)們仍沒(méi)有詳細理解蛋白質(zhì)折疊的過(guò)程，以及蛋白質(zhì)結構如此穩定的背后機制。

現在，布里斯托團隊的研究有望解決這難題。他們讓兩種蛋白質(zhì)結構——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結合，形成“PPα”微蛋白。接著(zhù)，他們將這微蛋白進(jìn)行“拆解”發(fā)現，兩種螺旋結構相互纏繞后，其內氨基酸能通過(guò)“紐扣作用”緊密結合在起。

研究團隊用非天然氨基酸取代“PPα”內部分氨基酸后還發(fā)現，除了疏水性作用外，微蛋白保持結構穩定還與CH-π作用息息相關(guān)，即種螺旋的CH基團與另種螺旋內的芳環(huán)基團之間存在相互作用。他們也在數千種天然蛋白質(zhì)結構中發(fā)現了這種CH-π作用，這意味著(zhù)，CH-π作用為開(kāi)發(fā)新藥了新的潛在靶點(diǎn)。

Emily G Baker博士認為，他們的新研究不僅對蛋白質(zhì)折疊和穩定的基礎性研究意義重大，還能指導科學(xué)設計改造出全新的蛋白質(zhì)和**分子，為生物技術(shù)和生物醫藥應用開(kāi)辟****的研究路徑。

上海嘉鵬科技有限公司專(zhuān)業(yè)生產(chǎn)：三用紫外分析儀、暗箱式紫外分析儀、手提式紫外分析儀、紫外檢測儀、部分收集器、恒流泵、蠕動(dòng)泵、凝膠成像系統、化學(xué)發(fā)光成像分析系統、光化學(xué)反應儀、旋渦混合器、漩渦混合器、梯度混合器、核酸蛋白檢測儀、玻璃層析柱、熒光增白劑測定儀、餾分收集器、切膠儀、層析系統等產(chǎn)品。